آسپاراژیناز آنزیمی است که هیدرولیز آسپاراژین به آسپارتیک اسید را کاتالیز می کند. حضور آسپاراژیناز در موجودات مختلف از جمله حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسم ها (باکتری ها، قارچ ها، جلبک ها، مخمر ها و آکتینومیست ها ) به غیر از انسان گزارش شده است. این آنزیم در متابولیسم اکثر موجودات نقش مهمی را ایفا می کند. در صنایع غذایی باعث کاهش تولید آکریلامید میگرد. علاوه بر آن آنزیم ال آسپاراژیناز نقش مهمی در درمان لوسمی لنفوبلاستی حاد ایفا می کند.هدف این تحقیق بررسی خصوصیات سینتیکی آنزیم آسپاراژیناز جگر اردک موسکووی و تأثیر پارامتر های مختلف بر فعالیت این آنزیم است. در این پژوهش آنزیم آسپاراژیناز از جگر اردک موسکووی با استفاده از روش های هموژنیزاسیون، سانتریفیوژ، رسوب دهی با آمونیوم سولفات و دیالیز در دمای4 درجه سانتیگراد، به صورت جزئی جداسازی شد. بعد از استخراج فعالیت آنزیم طبق روش عمومی نسلریزاسیون با معرف نسلر تخمین زده شد. در این تحقیق فعالیت ویژه آنزیم آسپاراژیناز جداسازی شده از جگر اردک U/mg 77/2 تعیین شد. pH بهینه آنزیم 5/6 و دمای بهینه آن 35 درجه سانتی گراد بدست آورده شد. مقادیر Km و Vmax آنزیم به ترتیب برابر 295/127 میلی مولار و 639/3 میلی مولار بردقیقه بدست آورده شد. از آنجا که این آنزیم از منابع میکروبی و قارچی دارای محدودیت هایی برای بیماران از جمله بروز علائم آلرژی می شود، بنا براین استخراج این آنزیم از منابع دیگر و بهبود شرایط دمایی و pH و پایداری و غیره موضوع تحقیقات امروزی می باشد. استخراج این آنزیم از منابع دیگر بجز کبد اردک، از قبیل کبد مرغ، بوغلمون و غاز که منبعی قابل دسترس و کم هزینه می باشند، جهت استخراج این آنزیم و انجام مراحل خالص سازی جهت مطالعات برون تنی و درون تنی پیشنهاد می گردد.
