09 بهمن 1401
مليحه سادات عطري

ملیحه سادات عطری

مرتبه علمی: استادیار
نشانی: بابلسر، دانشگاه مازندران، کدپستی 95447-47416، دانشکده علوم پایه، گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی
تحصیلات: دکترای تخصصی / بیوفیزیک
تلفن: 01135302407
دانشکده: دانشکده علوم پایه

مشخصات پژوهش

عنوان
بررسی برهمکنش سینامالدئید دارچین با آلبومین سرم انسانی با استفاده از روش های طیف سنجی و داکینگ مولکولی
نوع پژوهش پایان نامه
کلیدواژه‌ها
آلبومین سرم انسانی، سینامالدئید، طیف سنجی مرئی-فرابنفش، طیف سنجی فلورسانس، داکینگ مولکولی
پژوهشگران امید سلطان آبادی (دانشجو) ، ملیحه سادات عطری (استاد راهنما) ، مریم مهاجرانی (استاد مشاور)

چکیده

با توجه به نگرانی مردم در ارتباط با عوارض داروهای شیمیایی از جمله مقاومت داروئی، امروزه در علم پزشکی، به کارگیری ترکیبات گیاهی با خواص متفاوت مورد توجه همگان قرار گرفته است. دارچین دارای خواص آنتی اکسیدانی، ضدمیکروب، آنتی دیابت، آنتی ویروس و ضد اسپاسم، ضد نفخ، افزایش دهنده تعریق بدن، گرم کننده و محرک رحم می باشد که بیشتر خواص آن به دلیل حضور سینامالدئید در آن است. سینامالدئید جزء اصلی عصاره گیاه دارچین با خاصیت دارویی است. در این پژوهش تاثیر سینامالدئید بر روی آلبومین سرم انسانی مورد مطالعه قرار گرفت. آلبومین سرم انسانی جز پروتئین های اصلی خون است که در تنظیم فشار اسمزی خون، انتقال، توزیع و متابولیسم اسیدهای چرب و داروها دخالت دارد. در این پژوهش تغییرات ساختاری پروتئین آلبومین سرم انسانی در حضور غلظت های مختلف ترانس-سینامالدئید توسط روش های مختلف طیف سنجی و نرم افزارهای داکینگ مولکولی مورد بررسی قرار گرفت و پارامترهای ترمودینامیکی پیوند سینامالدئید به آلبومین سرم انسانی تعیین شد تا میزان اهمیت این پروتئین در انتقال سینامالدئید مشخص شود. همچنین با استفاده از روش طیف سنجی مرئی-فرابنفش، تاثیر عوامل محیطی مانند pH و دما بر این برهمکنش بررسی شد. نتایج این مطالعه نشان داد که با اضافه کردن غلظت های مختلف سینامالدئید به محلول پروتئینی سرم آلبومین انسانی، جذب پروتئین افزایش می یابد. نتایج همچنین نشان داد که افزایش pH باعث افزایش بارهای منفی، افزایش جذب آلبومین سرم انسانی و برهمکنش آن با سینامالدئید می شود که نشاندهنده تغییر ساختار پروتئین است. در این آزمایش بیشترین برهمکنش بین پروتئین و لیگاند در pH برابر 4/8 مشاهده شد. از سوی دیگر افزایش دما تا 55 درجه تاثیر زیادی بر جذب آلبومین سرم انسانی و برهمکنش آن با سینامالدئید نداشت. با استفاده از نتایج حاصل از فلورسانس ذاتی ثابت اتصال برابر 104× 7/5 بر مولار و تعداد جایگاه پیوندی برابر 883/0 به دست آمد، بنابراین می توان گفت تقریبا به هر مولکول آلبومین انسانی یک مولکول سینامالدئید متصل شده است. بر طبق تئوری انتقال انرژی فاستر و نتایج فلورسانس، فاصله ی بین مولکول دهنده (پروتئین) و گیرنده (سینامالدئید) که با r نمایش می دهند، 12/3 نانومتر به دست آمد که نشان می دهد انتقال انرژی بین سینامالدئید و تنها آمینواسید تریپتوفان آلبومین سرم انسان