09 بهمن 1401
مليحه سادات عطري

ملیحه سادات عطری

مرتبه علمی: استادیار
نشانی: بابلسر، دانشگاه مازندران، کدپستی 95447-47416، دانشکده علوم پایه، گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی
تحصیلات: دکترای تخصصی / بیوفیزیک
تلفن: 01135302407
دانشکده: دانشکده علوم پایه

مشخصات پژوهش

عنوان
مطالعه ی برهمکنش سرم آلبومین انسانی با دی کلرووس و کاپتان
نوع پژوهش پایان نامه
کلیدواژه‌ها
سرم آلبومین انسانی، دی کلرووس، کاپتان، طیف سنجی مرئی-فرابنفش، فلورسانس
پژوهشگران فاطمه عطارزاده (دانشجو) ، ملیحه سادات عطری (استاد راهنما) ، مریم مهاجرانی (استاد مشاور)

چکیده

بشر در معرض انواع مختلفی از سموم شیمیایی زیست محیطی است. این عوامل استرس زای محیطی شامل، سموم فلزی و شبه فلزی، آفت کش ها، عوامل شیمیایی جنگ ها و غیره می باشد. آفت کش ها به شکل گسترده ای در حوزه کشاورزی، مصارف خانگی و مراکز بهداشتی مصرف می شوند، و در نتیجه مواجهه انسانها و حیوانات با این مواد به شکل مستمری ادامه می یابد. به طور کلی انسان ها و حیوانات جزو بیشترین گروهی هستند که در معرض انواع مختلفی از آلاینده های شیمیایی محیطی هستند. تلاش ها برای افزایش کیفیت و کمیت محصولات کشاورزی در بسیاری از کشورها موجب شده است که به افزایش قابل توجه استفاده از سموم کشاورزی منجر شود. مسمومیت توسط آفت کش های کشاورزی به ویژه در کشورهای در حال توسعه گسترش یافته است و آمار مرگ و میر فراوانی را به خود اختصاص داده است. دی کلرووس (2،2- دی کلرووینیل دی متیل فسفات، ددواپ)، یکی از سموم پرمصرف ارگانوفسفره می باشد، ارگانوفسفره ها ترکیباتی هستند که در جهان، مصرف بسیار گسترده ای در حوزه کشاورزی، باغداری و بهداشت عمومی دارد. سم کاپتان اساساً به عنوان یک قارچ کش، در حوزه کشاورزی و به منظور حفاظت از محصولات غذایی و دانه های گیاهی استفاده می شود. مطالعات مختلف نشان داده اند که کاپتان در موش و رت سرطان زاست. همچنین اثرات جهش زایی و تراتوژنیک آن بررسی شده است. نتایج نشان می دهد که سموم نامبرده موجب القای تغییرات فیزیولوژیکی و ساختاری می شود. در این پژوهش، تأثیر سموم کاپتان و دی کلرووس بر ساختار پروتئین سرم آلبومین انسانی مورد مطالعه قرار گرفت. پروتئین سرم آلبومین انسانی، یکی از ترکیبات مهم پلاسمای خون است که نقش ویژه ای در حفظ فشار اسمزی خون و انتقال ترکیبات درون زا مانند اسیدهای چرب و فلزات ایفا می کند. پروتئین سرم آلبومین انسانی همچنین به مولکول های دارویی مختلفی متصل می شود. در این مطالعه از روش طیف سنجی مرئی-فرابنفش و فلورسانس ذاتی، جهت بررسی اتصالات دو سم کاپتان و دی کلرووس به پروتئین سرم آلبومین انسانی و تغییراتی که به دنبال این اتصال برای این پروتئین رخ می دهد، استفاده شد. براساس نتایج خاموشی فلورسانس، ثابت اتصال سم دی کلرووس برابر با 1.84 بر میکرومولار و تعداد جایگاه های اتصال آن حدود سه بدست آمد، همچنین ثابت اتصال سم کاپتان برابر با 0.43 بر میکرومولار و تعداد جایگاه های اتصال حدود 5 بدست آمد.